Проект Академии Технологий НПО АТ

td>

Главная

О задачах и целях

Исследования космоса

Экономическая модель

Приборостроение космоса

Исследования генома

Приборостроение генома

Диссертации и научные работы

Программа по космосу

Программа по геному

Интернет-журнал

Дайджест прессы

Выставки и партнеры

Партнерам

Экология

Контакты

eng     deu     esp      it      fr

Россия — в перспективе научных идей следующего десятилетия. Что станет обязательным и актуальным? Полет человека в дальний космос и его освоение и воскрешение человека, - многовековые мечты человечества, которые станут целью стратегически крупных направлений научно-практических разработок так же официально, как сейчас поиск внеземного разума для оборонно-космической отрасли.

НПО АТ - научный проект. Мы занимаемся поиском путей воскрешения человека и открытия полета в дальний космос. Поиском и сбором данных, которые помогут человечеству идти вперед в этих направлениях. Поиском совершенно неисследованных, но перспективных для ученых мест и областей науки, которые могут дать перспективные открытия в этих направлениях. Созданием архивов данных для тех, кто хотела бы делать технические и технологические открытия и изобретения. Экономикой и организацией сложных технических лабораторий, которые делают уникальные технологические разработки в области работы в области поиска пути воскрешения человека и открытия перелета в дальний космос.

Уважаемые господа, сайт находится в разработке, приносим свои извинения за технические неполадки.

Лаборатория в невесомости - физика, химия и биология без учета гравитации Земли




Биологические строительные блоки



Биологическая химия


Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.

Глава1. ХИМИЯ БЕЛКОВ



Наночастицы — биологические строительные блоки



Биологические строительные блоки, нуклеотиды, - части, из которых строится ДНК. Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью . В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.



Большинство аминокислот, участвующих в обмене веществ входящих в состав белков, могут поступать с пищей или синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступающих в избытке). Они получили название заменимых аминокислот. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они получили название незаменимых.



НЕЗАМЕНИМЫЕ

ЗАМЕНИМЫЕ

Валин

Аргинин

Изолейцин

Аспарагиновая кислота

Лейцин

Глутаминовая кислота

Лизин

Гистидин

Метионин

Глицин

Треонин

Тирозин

Триптофан

Пролинин

Фенилаланин

Серин

Аланин

Цистин



Некоторые аминокислоты обнаружены в тканях организма, однако они не используются для построения белковых молекул (орнитин, цитруллин). Есть также аминокислоты (оксипролин и цистеин), которые образуются из других (пролин, цистин) после включения в состав белков.



К аминокислотам с разветвленной цепью относятся 3 (три) аминокислоты: валин, лейцин и изолейцин. Свое название аминокислоты с разветвленной цепью получили из-за структурных особенностей строения молекулы, что придает им ряд уникальных свойств. Помимо вхождения в структуру мышечной ткани (42% от общего количества незаменимых аминокислот) аминокислоты с разветвленной цепью играют первостепенную роль в обмене белков и снабжении мышц энергией. Основным источником энергии при интенсивных нагрузках служит гликоген печени и мышц, запасы которого быстро истощаются, и организм переходит к сжиганию свободных аминокислот - в первую очередь именно аминокислот с разветвленной цепью. В этом случае тренировка носит катаболический характер, то есть приводит не к росту, а к уменьшению мышц. Аминокислоты с разветвленной цепью активизируют обмен инсулина и стимулируют поступление других аминокислот в мышцы для последующего синтеза белка. Активизация обмена инсулина приводит к улучшению работы пищеварительных ферментов и метаболитов цикла Кребса (основного цикла обмена энергии в организме), способствующих восстановлению энергетического потенциала мышечных клеток. В мышцах аминокислоты с разветвленной цепью перерабатывают продукты обмена (молочную кислоту и др.) в аминокислоту аланин, которая участвует в образовании мышечного гликогена.




Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными из них являются: каталитическая, транспортная, защитная, сократительная, структурная, гормональная и питательная. Каталитическая функция белков осуществляется с помощью специфических белков- катализаторов - ферментов. При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
Транспортная функция белков заключается в том, что при их участии происходит связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому. Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях. Другие белки крови связывают триглицериды, жирные кислоты, холестерин, кальций, некоторые гормоны, витамины и другие вещества и транспортируют их к месту использования или действия.
Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Они обеспечивают связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов. Защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
Сократительную функцию выполняют белки, в результате взаимодействиях которых происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
Структурная функция белков заключается в том, что они составляют основу строения клетки; некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию. В комплексе с липидами (преимущественно фосфолипидами) белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.
Гормональную функцию выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.
Питательная функция осуществляется белками, которые являются резервными, или питательными. Белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, белки молока служат источником питания для новорожденного.
Перечисленные функции белков являются наиболее важными и специфичными, но ими не ограничивается значение белков для жизнедеятельности организма.


Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных вариантов (изоформ) варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы (лат. soleus) человека состоит из 38 138 аминокислот[13].

Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация, электрофорез в полиакриламидном геле, масс-спектрометрический анализ, седиментационный анализ и другие[14].

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах (молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных вариантов (изоформ) варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы (лат. soleus) человека состоит из 38 138 аминокислот[13].

Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация, электрофорез в полиакриламидном геле, масс-спектрометрический анализ, седиментационный анализ и другие[14].

Сравнительный размер молекул белков. Слева направо: антитело (IgG), гемоглобин, инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глютаминсинтетаза (фермент)



Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины[16]. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора[14].

Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные (водооталкивающие). К гидрофильным относится большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относится большинство белков, входящих в состав биологических мембран, — интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны[17] (у этих белков, как правило, есть и гидрофильные участки).

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.



  1. Википедия. Статья Белки

  2. Sport-Farma.ru
















Известные ученые, история открытий:


ДАЛЬТОН (Долтон) (Dalton) Джон (6 сентября 1766-1844) - английский химик и физик, создатель химического атомизма. Установил (1803) закон кратных отношений, ввел понятие «атомный вес», первым определил атомные веса (массы) ряда элементов. Открыл газовые законы, названные его именем. Первым (1794) описал дефект зрения, которым страдал сам, позже названный дальтонизмом.

ГЕЙ-ЛЮССАК (Gay-Lussac) Жозеф Луи (1778-1850) - французский химик и физик, иностранный почетный член Петербургской АН (1829). Открыл газовые законы, названные его именем. Открыл бор (1808, совместно с Л. Тенаром). Получил (1811) безводную синильную кислоту и исследовал (1815) ее количественный состав, открыл (1815) дициан. Построил первые диаграммы растворимости (1819). Усовершенствовал методы элементного и объемного химического анализа, технологию производства серной кислоты (башня Гей-Люссака). Совместно с М. Шеврелем получил (1825) патент на изготовление стеариновых свечей.

БРАКОННО (Braconnot) Анри (1780-1855) - французский химик. Труды по химии природных соединений. Получил (1819) виноградный сахар (глюкозу) гидролизом целлюлозы. Выделил (1820) из гидролизата белка аминокислоты глицин и лейцин. Синтезировал (1833) тринитратцеллюлозу — один из первых полимерных материалов.


ШТРЕККЕР (Strecker) Адольф (1822-1871) - немецкий химик-органик, труды по исследованию и синтезу природных соединений. Открыл названные его именем реакции, в т. ч. получение альфа-аминокислот из аммиака (1850).


ФИШЕР Эмиль Герман (1852-1919) - немецкий химик-органик, создатель научной школы, основоположник химии природных соединений, иностранный член-корреспондент (1899) и иностранный почетный член (1913) Петербургской АН. Исследовал строение и синтезировал ряд производных пурина: кофеин, гуанин, аденин и др. Ввел номенклатуру, создал рациональную классификацию и осуществил синтез многих углеводов. Открыл специфичность действия ферментов. Основополагающие исследования по химии белков. Нобелевская премия (1902).


КОССЕЛЬ (Kossel) Альбрехт (1853-1927) Биохимик. Труды по химии ядерных белков (протаминов и гистонов), нуклеиновых кислот и нуклеопротеидов. Создал одну из первых теорий строения белков. Нобелевская премия (1910).


ЗЕЛИНСКИЙ Николай Дмитриевич [6 февраля (25 января) 1861, Тирасполь Херсонской губернии, ныне Молдавия — 31 июля 1953, Москва], российский химик-органик, автор фундаментальных открытий в области синтеза углеводородов, органического катализа, каталитического крекинга нефти, гидролиза белков и противохимической защиты.


ДАНИЛЕВСКИЙ Александр Яковлевич (1838-1923) - российский биохимик, основатель первой русской научной школы. Брат В. Я. Данилевского. Основные труды по химическому строению и обмену белков, энзимологии, биохимии питания.


БУТЛЕРОВ Александр Михайлович (1828-1886) - российский химик-органик, академик Петербургской АН (1874). Создал (1861) и обосновал теорию химического строения, согласно которой свойства веществ определяются порядком связей атомов в молекулах и их взаимным влиянием. Первым объяснил (1864) явление изомерии. Открыл полимеризацию изобутилена. Синтезировал ряд органических соединений (уротропин, полимер формальдегида и др.). Труды по сельскому хозяйству, пчеловодству. Поборник высшего образования для женщин.


АБДЕРГАЛЬДЕН (Abderhalden) Эмиль (1877-1950) - швейцарский биохимик, иностранный член-корреспондент АН СССР (1925). В 1904-45 работал в Германии. Исследовал структуру и функции белков. Синтезировал (совместно с Э. Г. Фишером) полипептид из 19 аминокислот (1916).


Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году.


Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.